برای مشخص کردن قابلیت‌های انتقال of وابسته به GSS ، محققین مورد آزمایش قرار گرفتند که آیا توانایی P۱۰۲L GSS سبب بیماری prion در موش‌ها می‌شود یا نه ، بستگی به این دارد که انواع دیگر پروتئین‌ها و مشتقات prion وجود داشته باشند. آن‌ها بررسی کردند که آیا GSS P۱۰۲L prions می‌توانند موش‌های ژن پیوندی را آلوده کنند که جهش انسانی ۱۰۲ L prp ، human طبیعی prp ، یا موش معمولی prp را بیان می‌کنند . برای تهیه یک آمادگی محض از prions GSS prions در مغز سه نوع مختلف موش ، آن‌ها دریافتند که prions GSS prions می‌توانند با بیان ۱۰۲ انسان ۱۰۲ L prp ، به عنوان مثال آن‌هایی که ژن انسانی جهش‌یافته مشابهی را حمل می‌کنند ، آلوده شوند . موش بیان‌کننده prp انسان معمولی و یا موش معمولی prp به طور کامل در برابر عفونت با GSS - L مقاوم بود .
در مجموع ، محققان می‌گویند که داده‌های آن‌ها " ثابت می‌کند که GSS - ۱۰۲ L prions که با کارآیی بالا در یک میزبان تولید می‌شوند ، قادر به انتشار با استفاده از نوع wild [ عادی ] انسان با prp [ عادی ] و نه مشابه با prp موشی ) هستند : چنین prions به راحتی حیوانات را آلوده می‌کنند که انسان عادی یا موش معمولی را بیان می‌کنند. در توضیح در مورد تفاوت ، محققان پیشنهاد می‌کنند که superimposition انسان در جهش موشی ممکن است منجر به ایجاد سویه ¬ های prion تجربی با خصوصیات انتقال مختلف از نوع سویه ¬ های prion شده انسان ¬ شود . به طور کلی ، آن‌ها نتیجه می‌گیرند که " مدل‌سازی تراژنی در آینده بیماری‌های عفونی واگیردار ، باید منحصرا ً بر بیان of های انسانی prp متمرکز شود ، چرا که روش‌های دیگر ممکن است strains تجربی جدیدی تولید کنند که به بیماری‌های انسان ارتباطی ندارند ."
ابزارهای بهتر و الگوهای بهتر برای مطالعه بیماری‌های prion باید به درک چگونگی شیوع این بیماری‌ها و تخریب مغزهای پستانداران کمک کند و در نهایت منجر به درمان موثر و استراتژی‌های پیش‌گیری شود .
حل قدم بعدی در راز of
دانشمندان بر این باورند که چگونه پروتیین‌ها از یک ساختار طبیعی به یک وضعیت بیمار تبدیل می‌شوند .
مبدا :
دانشگاه آلبرتا
خلاصه :
کار کردن به سمت هدف نهایی برای توسعه درمان‌های دارویی برای درمان بیماری‌هایی مانند Alzheimer's ، Parkinson's ، ALS ، and BSE ( بیماری جنون گاوی ) ، دانشمندان در حال تحقیق در مورد اصول فیزیکی زیربنایی تشکیل توده‌های پروتئین misfolded هستند . توده‌هایی از پروتیین‌های misfolded - - پروتین هایی که در ساختار " نادرست " در کنار هم قرار دارند - - به طور برجسته در این بیماری‌های مضر فاسد کننده رخ می‌دهند.
کار کردن به سمت هدف نهایی برای توسعه درمان‌های دارویی برای درمان بیماری‌هایی مانند Alzheimer's ، Parkinson's ، ALS ، and BSE ( بیماری جنون گاوی ) ، دانشگاه دانشمندان آلبرتا ، مایکل وودساید ، Hao یو ، و درک دی در حال بررسی اصول فیزیکی اساسی شکل‌گیری توده‌های پروتئین misfolded هستند . توده‌هایی از پروتیین‌های proteins - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Woodside ، استاد فیزیک می‌گوید : " این راز بزرگی است که ما برای حل آن تلاش می‌کنیم . درک فرآیند تبدیل باید منجر به یافتن اهداف جدید برای توسعه مواد مخدر شود . گروه تحقیقاتی Woodside's یکی از رهبران جهان در زمینه مطالعات تک مولکولی پروتیین misfolding می‌باشد .
چند سال پیش ، محققان UAlberta یک مولکول پروتیین prion را مورد بررسی قرار دادند تا چگونگی رفتار آن در انزوا را مطالعه کنند . اما در تعامل میان مولکول‌هایی که در بیماری مهم هستند وجود دارد . برای ادامه سفر در امتداد مسیر به سمت توسعه احتمالی درمان‌های احتمالی ، Woodside و همکارانش هم اکنون تعامل دو مولکول را مطالعه کرده‌اند .

منبع سایت علم روز