سختی‌ها و سختی‌ها : پیدا کردن ابزار مناسب و مدل‌های تجربی
مبدا :
PLOS
خلاصه :
prions ، مرموز ، مرموز ، و ممکن است به ما نه تنها در مورد بیماری‌های prion نادر مانند بیماری Creutzfeld - یاکوب ، بیماری جنون گاوی ، یا scrapie ، بلکه در مورد بیماری‌های شایع دیگر نیز به ما آموزش دهند . دو مطالعه پیشرفت را با ابزار و الگوهای جدید برای مطالعه بیماری prion گزارش کردند .
prions ، مرموز ، مرموز ، و ممکن است به ما نه تنها در مورد بیماری‌های prion نادر مانند بیماری Creutzfeld - یاکوب ، بیماری جنون گاوی ، یا scrapie ، بلکه در مورد بیماری‌های شایع دیگر نیز به ما آموزش دهند . دو مطالعه منتشر شده در دوم ژوئیه در PLOS Pathogens پیشرفت را با ابزار و الگوهای جدید برای مطالعه بیماری prion گزارش کردند .
اخیراً چندین گروه تحقیقاتی در ایجاد prions عفونی با پروتئین prion تولید شده توسط باکتری در لوله‌های آزمایش تحت شرایط سازگار و کنترل‌شده ، موفق شده‌اند . این prions مصنوعی یک ابزار حیاتی برای مطالعه چگونگی ایجاد prions در کل و آزمایش فرضیه " پروتئین " هستند ، که بیان می‌کند که خود پروتیین mutant می‌تواند با انتخاب پروتیین‌های prion دیگر برای تشکیل aggregates که برای سلول‌های عصبی مضر هستند ، این بیماری را تحریک کند . Jiyan مادر ، از موسسه تحقیقات ون Andel در گراند رپیدز ، ایالات‌متحده آمریکا ، و همکارانش آزمایش کردند که آیا ویژگی‌های of تولید شده مصنوعی مشابه those هستند که باعث prions می‌شوند، و اینکه آیا بیماری ناشی از prions مصنوعی مشابه بیماری prion طبیعی است یا نه .
آن‌ها نشان می‌دهند که مشابه موارد مشابه بیماری‌های ناشی از بیماری ، prions مصنوعی در روش وابسته به غلظت ، مسری هستند و قادر به ایجاد یک بیماری prion در موش‌های معمولی نیستند ، نه تنها از طریق تزریق مستقیم به مغز ، بلکه از طریق دیگر مسیرها . محققان همچنین نشان می‌دهند که the مصنوعی باعث ایجاد تغییرات pathological در بیماری prion کلاسیک ، از جمله انتشار پروتیین - خاص و مسیر و مکانیزم هجوم سلول‌های عصبی در مغز می‌شوند . آن‌ها نتیجه می‌گیرند که نتایج آن‌ها " شباهت of تولید شده به عامل عفونی در TSEs را نشان می‌دهند [ transmissible spongiform encephalopathies ، عبارت دیگر برای بیماری‌های prion ] و شواهد پشتیبان قوی برای فرضیه prion فراهم می‌کنند .
حدود ۱۵ درصد از بیماری prion انسانی ارثی است و ناشی از جهش‌های غالب در ژن PRP است . تصور می‌شود که جهش‌های ژنتیکی مولکول‌های پروتئینی را جذب می‌کنند تا ترکیب این بیماری را تطبیق دهند و آبشاری که سلول‌های عصبی را می‌کشد را تحریک کند . بسیاری از تحقیقات مربوط به بیماری ارثی انسان در موش‌ها ، بر ترکیب prions انسان جهش‌یافته متمرکز است - - جدا از بیماران انسان یا تولید شده توسط موش‌های تراژنی که دارای ژن انسانی جهش‌یافته هستند ، به این معنی که آیا آن‌ها می‌توانند پروتئین‌های طبیعی را به ترکیب مرتبط با بیماری تغییر دهند ( یا شکل ) .
جان Collinge ، از کالج دانشگاهی لندن ، انگلستان ، و همکارانش یک سوال حیاتی در رابطه با چنین مطالعاتی را پاسخ دادند ، یعنی این که آیا superimposition از جهش انسان pathogenic به prp موش ( که مشابه است اما یک‌سان نیست ) همان عواقب ساختاری را دارد که در مغز انسان رخ می‌دهد . آن‌ها بر روی یک جهش خاص که در یک شکل ارثی از بیماری prion انسانی به نام بیماری Gerstmann - Straussler - Scheinker ( GSS ) به کار می‌رود ، تمرکز کردند . این جهش سبب جانشینی آمینو اسید ( proline - to - leucine ) در پروتیین prion ، prp human ۱۰۲ L برای مدت کوتاهی می‌شود . در مغز بیماران با بیماری GSS ، این mutant prion ( ۱۰۲ - ۱۰۲ ) با یک ترکیب ناهمگن از پلاکت معمولی و مشتقات prp دیگر وجود دارد ، که به گونه‌ای مدیریت تولید سنگ دانه را که برای سلول‌های عصبی سمی هستند ، انتخاب می‌کند .

منبع سایت علم روز